Thermo Scientific™ BS3-d4 (bis(sulfosuccinimidyl) 2,2,7,7-suberat-d4)

En ny strategi til at studere proteinstruktur og funktion er hurtigt ved at dukke op, som integrerer den beviste nytte af tværbinding med kraften i massespektrometri (MS) for at give indsigt i protein tertiær struktur og proteinkompleksdannelse. De her introducerede reagenser vil generere MS-mønstre, hvor de resulterende tværbundne peptider vil adskille sig med 4 masseenheder efter enzymatisk fordøjelse af det tværbundne protein eller proteinkompleks.

Højdepunkter:

• Velkarakteriseret, deuterium-mærket tværbinder med høj renhed og dens hydrogenholdige analog
• Instruktioner redigeret af en ekspert inden for tværbinding/MS-strategifeltet
• Suberat- og glutaratbaseret reagenspar - giver en“ molekylær lineal” mulighed for at studere inter- og intramolekylære afstande for at få strukturel information, som ikke er mulig med kun ét reagens
• Effektiv og bekvem - kræver kun mikrogram mængder protein; et glimrende alternativ til NMR- eller røntgenkrystallografibaserede metoder, der kræver store mængder protein, specielle opløsningsmidler eller krystaldannelse
• Reaktive grupper: Sulfo-NHS ester (homobifunktionel)
• Reaktiv overfor: aminogrupper

Bemærk:

Referencer, der illustrerer anvendelser af tunge/lette tværbindingsreagenser og massespektrometri Sinz, A. (2003). Kemisk tværbinding og massespektrometri til kortlægning af tredimensionelle strukturer af proteiner og proteinkomplekser.J. Massespektrum.38, 1225-1237. Dihazi, GH og Sinz, A. (2003). Kortlægning af lavopløsnings tredimensionel proteinstruktur ved hjælp af kemisk tværbinding og Fourier-transformation ion-cyclotron resonans massespektrometri. Hurtig Kommunikation. Massespektrum.17, 2005-2014. Kalkhof, S. et al. (2005).